生物体内蛋白质的合成和分解过程。蛋白质代谢在细胞代谢中具有极重要的地位。蛋白质的生物合成需要有信使核糖核酸（mRNA）作为模板，转移核糖核酸（tRNA）作为氨基酸载体，核糖体提供合成场所；并需有多种酶的辅助因子的参与。合成的多肽链经过加工（包括化学修饰）后成为具有生物学活性的蛋白质。蛋白质的分解在各类蛋白酶的催化下进行，由蛋白质水解为氨基酸然后在体内进一步代谢。

蛋白质是由游离氨基酸合成的，合成蛋白质除了需要能量外，还需要由mRNA供给信息，以决定所合成蛋白质的氨基酸顺序和三维结构。蛋白质生物合成体系由mRNA，tRNA、核糖体和辅助因子组成，各种RNA是以脱氧核糖核酸（DNA）为模板转录而来。mRNA为蛋白质生物合成的模板。原核细胞内mRNA半衰期为数秒至2分钟，真核细胞内可达数小时至1天以上。mRNA的核苷酸与相应多肽链的氨基酸间存在密码关系。tRNA为蛋白质生物合成中单体氨基酸的转运分子（见核酸）。核糖体是进行蛋白质合成的场所。在原核细胞中，核糖体呈游离的单核糖体或与mRNA结合的多核糖体状态。每个细胞平均含约1万个核糖体。在真核细胞中，核糖体或分布在细胞质中或与内质网结合形成粗面内质网。每个真核细胞约含10⁶—10⁷个核糖体。在线粒体和叶绿体内也含有核糖体。核糖体的大小亚基与mRNA有不同的结合特性。大肠杆菌的30s亚基能单独与mRNA结形成30s核糖体-mRNA复合体，后者又可与tRNA相结合。50s亚基不能单独与mRNA结合，但可非专一地与tRNA相结合。核糖体有两个位点可结合tRNA：A位点（氨酰基位点）可与新掺入的氨酰tRNA相结合；P位点（肽酰基位点）可与延伸中的多肽酰tRNA相结合，这两位点均位于大小亚基上；tRNA携带氨基酸（或肽）部分与大亚基相结合，其反密码子区段则与小亚基结合，并与mRNA接触。催化形成肽键的肽基转移酶分布在大亚基中，鸟苷三磷酸（GTP）水解部位也在大亚基上。辅助因子有各种起始因子（有助于形成转译起始复合物）、延长因子（促进肽链延长）以及终止和释放因子（引起肽链释放）等。

氨基酸的活化

活化反应在专一的氨酰-tRNA合成酶催化下进行。活化了的氨基酸与tRNA形成氨酰-tRNA，该反应在细胞质内完成，活化反应分两步进行：

蛋白质代谢

（ATP 腺苷三磷酸 AMP 腺苷一磷酸 ppi 焦磷酸）

氨酰-tRNA合成反应所需能量由焦磷酸水解提供，同时有足够的能量储存在所生成的氨酰基酯键中，从而使氨基酸的羧基得到活化。氨酰-tRNA合成酶对氨基酸和tRNA均有极高的专一性。

肽链合成的起始

以大肠杆菌中70s起始复合物的形成为例，通常在起始密码子AUG分侧7—8碱基处有信号顺序（常为AGGA），可与核糖体小亚基的16 sRNA分端互补碱基配对，为起始密码子正常定位，然后在起始因子（IF-1，IF-2和IF-3）参与下，载有甲酰甲硫氨酸的tRNA结合在mRNA的起始密码子处，当大亚基被结合时即形成完整的起始复合物，同时GTP水解成鸟苷二磷酸（GDP）和无机磷酸（P_i），起始因子即被释出。此时，甲酰甲硫氨酸tRNAf（fMet-tRNAf）占有核糖体上的肽酰位点（P位），空着的氨酰tRNA位点（A位）准备接受下一个氨酰-tRNA。真核生物通常依靠mRNA5′帽子结构与核糖体小亚基结合，起始密码子也是AUG，起始氨基酸也是甲硫氨酸，但不必甲酰化，起始因子9—10种。

图1 大肠杆菌中肽链合成的起始

图2 原核生物肽链延伸过程

肽链的延长

原核生物合成肽链时每加入1个氨基酸需经3个步骤：①相应的氨酰基-tRNA结合于A位，该过程需要蛋白质延长因子和GTP，正在合成的肽链以肽酰tRNA结合于P位。②在肽酰转移酶催化下，肽酰tRNA移至A位，其羧端与氨酰基-tRNA的氨基间形成肽键，此时P位的tRNA无负载，由mRNA释放。③在第二个延长因子和GTP作用下，新的肽酰-tRNA由A位移至P位，mRNA与小亚基相对移动3个核苷酸，A位可与相应的氨酰基-tRNA结合。

依此方式，核糖体沿mRNA由5′移向3′，同时，多肽链由N端向C端生长。当核糖体由起始密码子沿mRNA移动时，又有核糖体起始转译。因此，1个mRNA分子可同时指令合成蛋白质很多拷贝，与1个mRNA分子相结合的多个核糖体就称作多核糖体。形成肽键的能量来自高能氨酰基-tRNA，另外，每加入1个氨基酸需消耗2个高能磷酸键，都来自GTP。

肽链延长终止

多肽链合成至A位上有终止密码子（UAG、UAA或UGA）、释放因子（可溶性蛋白）和GTP时，肽酰转移酶由催化作用转变为水解作用，使肽链从tRNA上分离出来，释放出一条多肽链。tRNA离开核糖体，核糖体两亚基相分离以准备再一次与有关组分形成起始复合物，起始多肽链的合成。真核生物和原核生物蛋白质合成体系的抑制物不同，白喉毒素和蓖麻蛋白可抑制真核生物的蛋白质合成，而链霉素、四环素可抑制原核生物的蛋白合成。

许多由mRNA转译合成的多肽链，需经化学修饰形成最后产物。原核生物多肽链N端的甲酰甲硫氨酸其甲酰基可于合成后被酶切除，1个或多个N端氨基酸也可于转译后切除，外运蛋白质N端的疏水氨基酸顺序经膜运输后被切除。另外，内部酶切可使无活性的或有部分活性的蛋白质转变为完全有活性的形式，见于前胰岛素、胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原相应地转变为胰岛素、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。在一些特殊的蛋白质，如胶元中，某些脯氨酸和赖氨酸可经羟化生成羟脯氨酸和羟赖氨酸。真核生物中大多数外运蛋白质和面向外部的质膜蛋白质合成后进入内质网腔时，即有专一的糖分子修饰某些丝氨酸、苏氨酸或天冬酰胺残基，在高尔基体中糖链伸长并有分支，形成糖蛋白。

蛋白质分解

在动物体内，摄入食物中的蛋白质，在消化道内由胃、胰和小肠分泌的蛋白质水解酶类水解为氨基酸。在植物体内，蛋白质也常被酶分解。分解蛋白质的酶分为两类，即肽酶和蛋白酶。肽酶作用于肽链的羧基末端（羧肽酶）及氨基末端（氨肽酶），每次分解出一个氨基酸或二肽；蛋白酶作用于肽链的内部，生成长度较短含氨基酸较少的多肽链。在生物体内，蛋白质在蛋白酶作用下分解为许多小片段，然后在肽酶作用下进一步分解为氨基酸。家禽、家畜屠宰后，由于组织蛋白酶水解肌肉蛋白质，肉质嫩。屠宰前后使用木瓜蛋白酶和霉菌蛋白酶也可使肉质嫩化。